2013年11月21日，应徐涛所长的邀请，生物物理研究所第四任所长、中国科学院院士、清华大学生命科学院王志新教授来我所做55周年所庆系列学术交流活动。

　　当日上午，王志新教授分别与张宏、张凯、蒋太交等PI进行了面对面学术交流，中午欣然参加了研究生午餐会。会上，同学们就各自关心的问题踊跃提问，例如王老师是如何走上科研道路的、在科研道路上的传奇经历以及如何对科研保持激情等。王志新教授顾不上自己用餐，一一回答同学们的问题，王老师鼓励学生珍惜现在优越的科研条件，努力进步提升自己，做个优秀的科学家。整个交流会气氛轻松活泼，持续了1个多小时，同学们都显得意犹未尽。

　　下午王志新教授在蛋白质科学楼9501会议室做了题为“PKA家族蛋白的自激活调控机制”的精彩报告。主持人徐涛所长首先简要介绍了王志新教授的学术经历和成就，对王志新教授严谨的治学态度以及在学术道德和学术规范建设上的贡献进行了高度赞扬。

　　蛋白磷酸化调控细胞内信号转导途径。蛋白激酶是催化蛋白磷酸化的重要酶类，而蛋白激酶自身的活性也受到磷酸化（活化）和去磷酸化（失活）的调节，激酶活化环的磷酸化会影响激酶的结构及其与底物的结合。PAKs（p21活化激酶）是癌症药物的重要靶点，王志新教授主要以PAK1和PAK2为靶标，结合结构生物学和酶促反应动力学方法，研究了这类激酶激活的机制。王志新院士通过结构生物学手段，首次发现非磷酸化的PAK的双体结构中，一个单体以活化态的酶形式存在，而另一个单体以非活化态的底物形式存在，提示了分子间催化反应的存在，进一步通过酶促反应动力学方法，验证了这种分子间催化反应，并提示分子内自激活的可能性，随后，王志新教授再次通过结晶手段，发现了非磷酸化的PAK的第三种三维结构形式，体现了分子内自激活状态，从而反过来验证了酶促反应动力学的发现。这些研究揭示了PAK以分子内反应起始，以分子间反应放大，实现其最终激活。这些研究成果将为针对激酶的激活过程设计特异性抗癌药物提供理论指导。

　　报告结束后，与会人员提出了许多专业性的问题，进行了热烈的讨论。大家纷纷表示，王志新教授的研究为结合静态晶体学方法和动力学方法去阐明生理反应的动态机制提供了一个很好的范例，精彩的报告、深入浅出的内容使广大师生受益匪浅。

（供稿：科技处）